Temas y subtemas del curso:1) Conociendo el diseño molecular de las proteínas

1.1) Estructura y composición de las proteínas
1.2) Estabilidad y plegado de proteínas
1.3) Relación entre la estructura y función
1.4) Los motivos estructurales y sus aminoácidos

2) Métodos y Técnicas de estudio de proteínas
2.1) Generalidades sobre el análisis cristalográfico de proteínas
2.2) Cristalización de proteínas y práctica
2.3) Mutagénesis
2.3.1) Dirigida
2.3.2) Al azar

3) Principales bases de datos utilizadas en el estudio de las proteínas
3.1) Protein Data Bank (PDB)
3.1.1) Introducción al PDB
3.1.2) Guía del contenido y del usuario de archivos PDB
3.1.3) Descarga de formatos PDB
3.2) SWISS PROT
3.2.1) Introducción al Swiss-Prot
3.2.2) Caja de herramientas del Swiss-Prot
3.2.2.1) Homología y similaridad
3.2.2.2) Análisis funcional de las proteínas
3.2.2.3) Análisis estructural
3.2.2.4) Análisis de la secuencia de las proteínas
3.3) Protein Information Resource (PIR)
3.3.1) Introducción al PIR
3.3.2) Herramientas del PIR
3.4) Visualización de proteínas en paquetes computacionales
3.4.1) Swiss-prot
3.4.2) RasMol

4) Diseño de proteínas y estudio de casos
4.1) Aprovechamientos químicos en la ingeniería de proteínas
4.2) La ingeniería genética mejorando la función de la proteína
4.3) Expresión de proteínas
4.4.1) Expresión en procariotas
4.4.2) Expresión en eucariotas
4.4) Producción de insulina recombinante
4.5) Aplicación industrial de la producción de la alfa-antitripsina

Objetivos específicos de aprendizaje:1.1 Describir los componentes de una proteína, sus interacciones y su función en las estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1.2 Establecer las condiciones adecuadas para el plegado correcto de las proteínas y su síntesis.

1.3 Correlacionar la estructura terciaria con la función de las proteínas y comprender su evolución.

1.4) Definir los diferentes motivos estructurales en las proteínas, su desempeño en la actividad y los aminoácidos característicos en las estructuras secundarias.

2.1) Conocer las técnicas de Difracción de rayos X y Resonancia Magnética
Nuclear (RMN), utilizadas en la determinación de la estructura de las
proteínas.

2.2) Practicar la cristalización de proteínas, utilizando un protocolo de
laboratorio y determinar las condiciones óptimas en el proceso de cristalización.

2.3) Establecer los principios de la manipulación genética en la ingeniería de proteínas y lograr el diseño de "oligos" de mutación.

3.1) Dominar el uso de la base de datos "Protein Data Bank" y descargar archivos para su observación en paquetes computacionales de visualización de estructura protéicas
3.2) Dominar el uso de la base de datos "Swiss-Prot", utilizar sus herramientas y descargar archivos para su observación en paquetes computacionales de visualización de estructura protéicas

3.3) Dominar el uso de las herramientas del Protein Information Resource y descargar archivos para su observación en paquetes computacionales de visualización de estructura protéicas.

3.4) Manejar los paquetes Swiss-prot y RasMol para la observación de proteínas y conocer las aplicaciones de estos paquetes en el estudio y diseño de proteínas.

4.1) Conocer la substitución química de grupos funcionales (NO técnicas de
> ADN recombinante) y la utilidad de crear proteínas "quimeras".

4.2) Comprender cómo la clonación, la técnica de reacción en cadena de la
polimeras y las electroforesis hacen una realidad le ingeniería de proteínas

4.3) Conocer la síntesis de proteínas mediante vectores de expresión; expresión intracelular y expresión extracelular, tanto en organismos procariotas (bacterias), como en organismos eucariotas (levaduras).

4.4) Estudio del caso de la producción de la insulina recombinante, desde la construcción del vector, hasta la purificación de la proteína y su comercialización.

4.5) Estudio de la industrialización de una proteína heteróloga (la alfa-antitripsina), desde la introducción del gen el células competentes y la fermentación, hasta su purificación.

Metodología de enseñanza:ñanza
Tiempo estimado de cada tema:Tema 1, 8 horas

Tema 2, 9 horas

Tema 3, 16 horas

Tema 4 ,12 horas

Exámenes, 3 horas

Total 48 horas

Políticas de evaluacion sugeridas:4 exámenes parciales acumulativos 60%

Tareas y prácticas 10%

Proyecto final 30%

Libro de texto1:J.L. Cleland and C.S. Craik
Protein Engineering : Principles and Practice
Wiley-Liss, 1996.

Libro de texto2:J.M. Bergm J.L. Tymoczko and L. Stryerm Biochemistry W.H. Freeman and Company, Fifth Edition, 2002.

Libro de texto3:Libro de Texto 3

Libro de consulta:N.J. Darby and T.E. Creighton
Protein Structure
IRL Press, 1993

A.R. Rees, M.J.E. Sternberg and R.Wetzel.
Protein Engineering: A Practical Approach
IRL Press, 1992.
\0Material de apoyo:NO OBLIGATORIO


Perfil del Profesor:Profesor con maestría y/o doctorado en el área Biotecnológica ó Bioquímica con experiencia en Ingeniería Genética.

Fecha de la última actualización: 18 de noviembre de 2003(M)